Combinatorial Peptide Library Protocols

ยท Methods in molecular biology เบซเบปเบงเบ—เบต 87 ยท Springer Science & Business Media
เบ›เบถเป‰เบกเบญเบตเบšเบธเบ
313
เปœเป‰เบฒ
เบšเปเปˆเป„เบ”เป‰เบขเบฑเป‰เบ‡เบขเบทเบ™เบเบฒเบ™เบˆเบฑเบ”เบญเบฑเบ™เบ”เบฑเบš เปเบฅเบฐ เบ„เบณเบ•เบดเบŠเบปเบก เบชเบถเบเบชเบฒเป€เบžเบตเปˆเบกเป€เบ•เบตเบก

เบเปˆเบฝเบงเบเบฑเบšเบ›เบถเป‰เบก e-book เบ™เบตเป‰

During the course of evolution, an imbalance was created between the rate of vertebrate genetic adaptation and that of the lower forms of living organisms, such as bacteria and viruses. This imbalance has given the latter the advantage of generating, relatively quickly, molecules with unexpected structures and features that carry a threat to vertebrates. To compensate for their weakness, vertebrates have accelerated their own evolutionary processes, not at the level of whole organism, but in specialized cells containing the genes that code for antibody molecules or for T-cell receptors. That is, when an immediate requirement for molecules capable of specific interactions arose, nature has preferred to speed up the mode of Darwinian evolution in pref- ence to any other approach (such as the use of X-ray diffraction studies and computergraphic analysis). Recently, Darwinian rules have been adapted for test tube research, and the concept of selecting molecules having particular characteristics from r- dom pools has been realized in the form of various chemical and biological combinatorial libraries. While working with these libraries, we noticed the interesting fact that when combinatorial libraries of oligopeptides were allowed to interact with different selector proteins, only the actual binding sites of these proteins showed binding properties, whereas the rest of the p- tein surface seemed "inert. " This seemingly common feature of protein- having no extra potential binding sites--was probably selected during evolution in order to minimize nonspecific interactions with the surrounding milieu.

เปƒเบซเป‰เบ„เบฐเปเบ™เบ™ e-book เบ™เบตเป‰

เบšเบญเบเบžเบงเบเป€เบฎเบปเบฒเบงเปˆเบฒเบ—เปˆเบฒเบ™เบ„เบดเบ”เปเบ™เบงเปƒเบ”.

เบญเปˆเบฒเบ™โ€‹เบ‚เปเป‰โ€‹เบกเบนเบ™โ€‹เบ‚เปˆเบฒเบงโ€‹เบชเบฒเบ™

เบชเบฐเบกเบฒเบ”เป‚เบŸเบ™ เปเบฅเบฐ เปเบ—เบฑเบšเป€เบฅเบฑเบ”
เบ•เบดเบ”เบ•เบฑเป‰เบ‡ เปเบญเบฑเบš Google Play Books เบชเบณเบฅเบฑเบš Android เปเบฅเบฐ iPad/iPhone. เบกเบฑเบ™เบŠเบดเป‰เบ‡เบ‚เปเป‰เบกเบนเบ™เป‚เบ”เบเบญเบฑเบ”เบ•เบฐเป‚เบ™เบกเบฑเบ”เบเบฑเบšเบšเบฑเบ™เบŠเบตเบ‚เบญเบ‡เบ—เปˆเบฒเบ™ เปเบฅเบฐ เบญเบฐเบ™เบธเบเบฒเบ”เปƒเบซเป‰เบ—เปˆเบฒเบ™เบญเปˆเบฒเบ™เบ—เบฒเบ‡เบญเบญเบ™เบฅเบฒเบ เบซเบผเบท เปเบšเบšเบญเบญเบšเบฅเบฒเบเป„เบ”เป‰ เบšเปเปˆเบงเปˆเบฒเบ—เปˆเบฒเบ™เบˆเบฐเบขเบนเปˆเปƒเบช.
เปเบฅเบฑเบšเบ—เบฑเบญเบš เปเบฅเบฐ เบ„เบญเบกเบžเบดเบงเป€เบ•เบต
เบ—เปˆเบฒเบ™เบชเบฒเบกเบฒเบ”เบŸเบฑเบ‡เบ›เบถเป‰เบกเบชเบฝเบ‡เบ—เบตเปˆเบŠเบทเป‰เปƒเบ™ Google Play เป‚เบ”เบเปƒเบŠเป‰เป‚เบ›เบฃเปเบเบฃเบกเบ—เปˆเบญเบ‡เป€เบงเบฑเบšเบ‚เบญเบ‡เบ„เบญเบกเบžเบดเบงเป€เบ•เบตเบ‚เบญเบ‡เบ—เปˆเบฒเบ™เป„เบ”เป‰.
eReaders เปเบฅเบฐเบญเบธเบ›เบฐเบเบญเบ™เบญเบทเปˆเบ™เป†
เป€เบžเบทเปˆเบญเบญเปˆเบฒเบ™เปƒเบ™เบญเบธเบ›เบฐเบเบญเบ™ e-ink เป€เบŠเบฑเปˆเบ™: Kobo eReader, เบ—เปˆเบฒเบ™เบˆเบณเป€เบ›เบฑเบ™เบ•เป‰เบญเบ‡เบ”เบฒเบงเป‚เบซเบผเบ”เป„เบŸเบฅเปŒ เปเบฅเบฐ เป‚เบญเบ™เบเป‰เบฒเบเบกเบฑเบ™เป„เบ›เปƒเบชเปˆเบญเบธเบ›เบฐเบเบญเบ™เบ‚เบญเบ‡เบ—เปˆเบฒเบ™เบเปˆเบญเบ™. เบ›เบฐเบ•เบดเบšเบฑเบ”เบ•เบฒเบกเบ„เบณเปเบ™เบฐเบ™เบณเบฅเบฐเบญเบฝเบ”เบ‚เบญเบ‡ เบชเบนเบ™เบŠเปˆเบงเบเป€เบซเบผเบทเบญ เป€เบžเบทเปˆเบญเป‚เบญเบ™เบเป‰เบฒเบเป„เบŸเบฅเปŒเป„เปƒเบชเปˆ eReader เบ—เบตเปˆเบฎเบญเบ‡เบฎเบฑเบš.